9中原 健二Kenji NAKAHARA山口 雅也10Masaya YAMAGUCHIカルモジュリン様受容体とウイルスのRNAサイレンシング抑制タンパクの相互作用:全身獲得抵抗性におけるウイルス防御メカニズムの解明 (2014年採択)Interaction between the calmodulin-like receptor and viral RNA silencing supressors: Understanding of the mechanism of systemic acquired resistance in plants (Project 2014)肺炎球菌と赤血球間の相互作用において菌体表層タンパクが果たす役割の解明 (2014年採択)The role of pneumococcal cell surface protein in the interaction between Streptococcus pneumoniae and erythrocytes (Project 2014)25植物は生育環境が悪化したり病原体の攻撃（環境ストレス）にさらされても，それらを逃れるために移動することはできない.その代わり，以前に経験した環境ストレスに対してより強い耐性・抵抗性を示すプライミングと呼ばれる環境適応機能を身につけて対抗している.病原体感染に対するプライミングは，全身獲得抵抗性と呼ばれ，全身にサリチル酸が蓄積して広範囲の病原体の二次感染を阻害する.しかしながら全身獲得抵抗性が誘導された植物で，どのように病原体，特にウイルスの感染･増殖が阻害されて抵抗性が増強するのかよく分かっていなかった.本研究で，タバコのカルモジュリン様タンパク質の一つrgs-CaMが全身獲得抵抗性に関わることを証明し，ウイルス抵抗性が増強する仕組みを明らかにした.Being sessile, plants are exposed to pathogen attacks and diverse environmental stresses and are unable to evade exposure to subsequent attacks. Instead, plants retain the “memory” of experiences with pathogens and environmental stresses, enabling them to mount defense reactions to subsequent challenges more effectively. This is a plant priming phenomenon and the priming especially to mount enhanced resisntance against patho-gens is called systemic acquired resistance (SAR). In SAR-induced plants, salicylic acid accumulates system-ically and the accumulation is essential for SAR. However, how SAR-induced plants strongly inhibit patho-gen infection, especially virus infection is unclear. Here, we show that a tobacco calmodulin-like protein, rgs-CaM is involved in SAR and molecular mechanism underlying the enhanced antiviral resisntance medisted by rgs-CaM in SAR-induced plants.肺炎球菌は敗血症の主たる原因菌の一つである．肺炎球菌と赤血球の相互作用は，感染に重要な役割を果たす可能性があるが，詳細な機構は不明であるため，分子生物学的な解析を試みた．結合試験と質量分析の結果から，肺炎球菌のDnaK, FusA, α-Enolaseが赤血球に結合することが示唆された．また，これらの肺炎球菌のタンパク質と，赤血球のBand 3，α-spectrin，β-spectrin，β-actinが相互作用することが示唆された．超高圧電子顕微鏡観察から，赤血球に侵入した肺炎球菌は，膜に包まれること無く細胞質中に存在することが認められた．さらに感染実験から，赤血球による鉄イオン依存性の肺炎球菌増殖抑制に対して，肺炎球菌が抵抗性を持つことが示唆された．Streptococcus pneumoniae is a major cause of sepsis. Although the interaction between S. pneumoniae and eryth-rocytes may play an important role among infectious process, the detail remains unclear. In this study, we performed molecular microbiological analysis for the interaction. Binding assay and mass spectrometric anal-ysis indicated that pneumococcal DnaK, FusA, α-Enolase bind to erythrocytes. In addition, erythrocytes-pro-teins, Band 3, α-spectrin, β-spectrin, β-actin, interacted with the pneumococcal proteins. Ultra-High Voltage Electron Microscopy observation showed that S. pneumoniae was present in erythrocytes without an encapsula-tion of membrane structures. Mice infection assay indicated that S. pneumoniae could evade Fe ion-dependent pneumococcal growth inhibition in vivo.
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